Vilken nettoladdning har peptiden?

Börja med att ta reda på vilken sorts aminosyror Gly, Ala, His respektive Asp är.  Opolära, polära, sura, basiska?

Gly: opolär

Ala: opolär

His: laddad polär

Asp: oladdad polär

Vad gör man sen?

Är det ingen av aminosyrorna som är sur eller basisk i sin sidokedja?

Blir laddningen -2?

Solstrålen skrev:

Blir laddningen -2?

Nej, laddningen är en annan.

Titta på aminosyraresternas laddningar vid pH 7,0. (De som skrevs tidigare i tråden var inte helt rätt).

Jag förstår inte hur man ska tänka för att få fram svaret. Det är ju båda sidokedjorna och bas och syra gruppen i aminosyran? Förklara gärna hur jag ska tänka

Till att börja med är det inte aminosyror, utan en peptid, d.v.s. aminosyrorna är bundna till varandra med peptidbindningar. Ofta blir det lättare att se hur peptidmolekyler ser ut, om du först ritar upp den. Då framträder dessutom peptidbindningen. Och skillnaden mellan en fri aminosyra, och en aminosyrarest (vilken är precis som namnet anger mindre del än den fria aminosyran) i en peptid blir tydlig.

Det har du rätt i, formulerade mig fel. Kan jag enbart utgå från Ip eller måste jag utgå från pKa? 

Du kan använda vilken som.

OK. Jag har utgått från Ip och får ändå fel svar. Så nu behöver jag hjälp med hur jag ska lösa uppgiften.

Okej börja med att visa hur du bestämt laddningen för varje aminosyrarest.

Jag tänker så här.

Gly: +-laddat vid NH3. pH>Ip. Då blir den oladdad. Man kan tänka många OH- och den tar en H från NH3.

Ala: oladdad

His: pH<Ip. Många H+, men den är redan protolyserad. Så den blir +1

Asp. Den är -2. pH>Ip. Många OH-. Finns inga H att ta så den blir -2.

Nettoladdning-1.

Inte riktigt så.

Solstrålen skrev:

Jag tänker så här.

Gly: +-laddat vid NH3. pH>Ip. Då blir den oladdad. Man kan tänka många OH- och den tar en H från NH3.

Nej, detta stämmer endast för en fri aminosyra, som har en aminogrupp och en karboxylgrupp. Men, som jag skrev tidigare, så är detta en peptid där aminosyraresterna sitter ihop. Ta en titt på skillnaden mellan den fria aminosyran, och jämför med när en aminosyras karboxylsyraände reagerar med en annan aminosyras aminogrupp, och bildar en peptidbindning. Så denna laddning stämmer inte.

Förstår inte riktigt vad du menar med OH-, kanske karboxylgruppen -COOH?

Ala: oladdad

Stämmer bra, då sidokedjans laddning inte påverkas av pH.

 

His: pH<Ip. Många H+, men den är redan protolyserad. Så den blir +1

Nej, för var händer om en vätejon försvinner under protolyseringen? Var tar elektronerna vägen, och hur påverkar det laddningen?

 

Asp. Den är -2. pH>Ip. Många OH-. Finns inga H att ta så den blir -2.

Ja det stämmer bra, här är aminogruppen del av peptidbindningen (oladdad vid pH 7) och båda karboxylgrupperna har varsin -1 laddning.

Karboxsylgruppen skrivs förresten som -COOH eller -COO^- efter protolyseringen, det finns inget som skrivs som "OH-".

Ok. 
vad blir svaret? Måste försöka förstå utifrån dina svar.

Om du börjar med glycin, så har den en fri aminogrupp (-NH₂ , neutral), som vid pH har tagit upp en proton och bildat -NH₃⁺. Men karboxylgruppen finns inte längre kvar när peptidbindningen bildats (som i bilden nedan). Och sidokedjan saknar laddning.

Så vilken laddning tror du Gly har i din peptid?

Nej, jag kom på det nu.

Gly blir +

Ala får ingen laddning

His får ingen laddning

Asp får -2 laddning

Ja nu stämmer laddningarna, så peptidens laddning blir...

-1

Tackar tackar

För all del.

Det påverkar inte svaret, men laddningen på histidinens sidokedja är inte precis 0 vid pH 7. Den har inte protolyserats helt (det finns ca 15% av alla sidokedjor med laddningen + och 85% med laddningen noll), men med avrundning blir laddningen noll i uppgiften.

Men vid det lite högre pH som finns i kroppen, ca 7.4, är histidinen så gott som helt oladdad. Så en liten skillnad i pH vid en histidinsidokedjan, kan då enkelt ändra laddningen sidokedjan. Och detta laddningsändring kan direkt påverka ett protein (struktur, interaktion, reaktivitet m.m.).