Vätebindningar mellan aminosyror
Jag vet att för att en grupp ska kunna donera en vätebindning så krävs H bundet till N/O/F. Men hur är det med acceptorn:
om man ska lista ut vilka aminosyror som kan ta emot/donera vätebindningar och så kollar man längst ut på sidokedjan och ser tex NH eller NH2 Eller NH3+ på en plats. Kan alla dessa donera vätebindningar eller beror det på vad som mer sitter på?
Jag tänker tex på hur amiden inte är basisk vs aminen som ÄR det, då amidens kväve har sitt elektronpar "bundet" i resonans med karbonylkolet. Är det något liknande här att man inte bara kan tänka N+H = vätebindning?
Acceptorn: jag vet ju att tex vatten donerar från vätet till tex O:et's partiella minus laddning (mao doneras inte en vätebindning från ett H till ett annat). Men nu då med proteiner - vissa proteiner har sidokedjor som har -OH som kan deprotoneras. -O^(-) kan den ta emot en vätebindning eller vad händer här?
(ja jag tycker det är förvirrande)
För jag vet ju att vatten solvatiserar joner - men är det mha vätebindningar eller är det mha de partiella + och - laddningarna som väte och syre har?
Om det är det senare tänker jag att -O^(-) INTE deltar i vätebindningar utan istället inte reagerar på vätebindningar men deltar i elektrostatiska interaktioner om tex NH3^+ finns i närheten?
Tacksam för tips på hur jag ska tänka...
ps. gäller fysiologiskt pH i första hand
Tråden flyttad från Biologi > Universitet till Kemi > Universitet. /Teraeagle, moderator
NH och NH2 kan skapa det man traditionellt brukar kalla för vätebindning. NH3+ är ju snarare en jon, eller rättare sagt en del av aminosyran som fungerar som en jon. Den kan också attraheras av elektronpar hos en annan molekyl, men då påminner det mer om jon-dipolbindning. NH3+ är dessutom en betydligt starkare syra, så det är ganska troligt att en H+ hoppar över till elektronpardonatorn istället.
Proteiner kan binda till sig själva och andra proteiner med en rad olika bindningstyper som vätebindning, vdW-bindning och "jonbindning" (elektrostatisk interaktion). Vilka bindningstyper som är möjliga beror starkt på pH-värdet. Om du har två laddade delar av proteinet, höjer pH så att den ena delen avger H+ och tappar sin laddning så är det inte längre möjligt med jonbindning. Då kommer kanske den del av proteinet som fortfarande är laddat att istället binda till någon annan del av proteinet så att det ändrar form och därmed funktion.
Exakt vad som händer är inte möjligt att förutspå utan att låta en kraftfull dator simulera det hela. Ett protein är för stort och det finns för många bindningar för att man ska kunna resonera sig fram till det hela, men det viktiga är snarare att förstår varför formen kan ändras.
