Utsaltning
Hur kommer det sig att proteiner kan få tillbaka sin ursprungliga form vid utsaltning vid mer tillsats av vatten?
När man saltar en proteinlösning kommer väl bindningarna mellan proteinerna att brytas och saltets joner binder in till proteinet, är inte detta en form av denautering?
Begriper dock att det vid tillsats av vatten minskar på salthalten, men det är väl fortfarande joner från saltet som bundit in till proteinet nu?
Ett protein som saltats ut, har inte förlorat sin struktur den är fortfarande intakt. Förenklat kan det beskrivas som att det runt om proteinet vanligtvis finns ett lager vatten med joner lösta i (detta kan delas in i flera tunnare lager, men vi betraktar det som ett lager nu). Utanför detta lager vatten finns resten av vattnet och jonerna, som tillsammans finns mellan proteinmolekylerna och deras egna "lager".
Vid utsaltningen kommer proteinmolekylen täckas med joner, runt om hela molekylen, och på så vis minskar mängden vatten och samtidigt laddningen (på ytan av proteinet kommer laddade sidokedjor attrahera joner av motsatt laddning, t.ex. karboxylsyragruppen på en asparginsyra kommer attrahera en ammoniumjon så -1 tillsammans med +1 ger noll). Det bildas en partikel med proteinet med ett bundet lager av joner runt om, och lösligheten för den partikeln sjunker dramatiskt. Och ju högre koncentrationen av salt blir desto lägre blir lösligheten - tills dess att partiklarna kan binda till varandra, och byta fas från lösliga till fast, de har m.a.o. saltats ut.
Men då proteinets struktur inte har ändrats kan detta komplex (protein:joner) lösas upp igen, om saltkoncentrationen minskar - för släpper de bundna jonerna omkring proteinet och ersätts med vatten istället. I och med det ökar lösligheten hos proteinet, som återigen löser sig i vattnet.
Det är alltså ingen typ av denautering? Jag trodde att bindningarna mellan proteinerna (inte aminosyrorna) "vecklades ur" och ersattes med andra bindningar (jonbindningar)för att hålla ihop vilket medför att strukturen på proteinerna förändras.
Det bildas alltså utanför proteiner som en slags "hinna" och inte mellan bindningarna hos proteinen, alltså?
Nej det är ingen form av denaturering. Bindningarna inom proteinet "inuti" proteinet (d.v.s. de som ger proteinet dess struktur) bryts/omformas inte. Saltningen påverkar hur proteinmolekylernas yta interagerar med vattnet. Vanligtvis sker interaktionen med massvis med vattenmolekyler och en hel del joner.
Men det går (ofta bra) att minska interaktionerna med vatten, genom att använda vissa salter (ammoniumsulfat är det klassiska saltet för ursaltning). Och det bildas av saltets joner som du kallade det en "hinna", som gör att proteinmolekyler (med salthinnan) kan komma nära varandra, och bilda ännu större partiklar - och de partiklarna är då inte riktigt lösta i vatten, de är motsvarade en egen fast fas, där partiklarna flyter runt i saltlösningen. Partiklarna växer i storlek och efter ett tag blir de till slut så pass stora och har högre densitet än saltlösningen, att partiklarna faller till botten av röret (oftast centrifugerar man röret för att snabba på detta) och partiklarna bildar en vitaktig klump på botten. Klumpen innehåller massvis med proteinmolekyler omgivna av sin "hinna" av joner, och proteinerna trivs bra där.
Det är en process som kan göras för att rena proteiner, koncentrera dem och för att lagra dem.
