Trypsin
Har fått lära mig att Trypsin klyver peptidbindningar när de följs av Lysin och Arginin aminosyror, och att den skippar att klyva innan Prolin. Men jag har inte lyckats hitta en källa jag begriper som förklarar varför den gör så här, någon här som vet?
Proteaser, som trypsin, har som du skriver sin egen "igenkänningssekvens" (recognition sequence på engelska) bestående av en sekvens av aminosyror. Peptidbindningen mellan två aminosyrarester hydrolyseras av enzymets aktiva aminosyrarester. Och för att detta skall kunna ske behöver substratet (det protein som skall klyvas) binda in precis så att peptidbindningen hamnar exakt vid de aktiva aminosyraresterna. Men endast en eller två aminosyrarester är för kort för att binda in substratet (för endoproteaser), så fler av substratets aminosyrarester binds - och det involverar då en större del av proteasets yta. Så proteasets ytstruktur är anpassat för att binda en bit av en polypeptid inte flera, d.v.s. igenkänningssekvensen binds in. Hur lång och precis denna sekvens är beror på proteasets struktur.
Innehåller denna igenkänningssekvens som i ditt exempel med trypsin, Lys eller Arg kan inte t.ex. Asp, Asn binda in.
Hur tror du det kommer sig att klyvning innan prolinrester inte kan ske, när det t.ex. sker med andra aminosyrarester i denna position?
