tertiärstruktur/ dentaurering
Hej,
Jag har den här frågan som jag skulle gärna vilja veta svaret till,
När ett litet protein som ribonukleas dentureras kommer det snabbt att återfå samma tertiärstruktur som innan dentaturering om det överförs till vattenlösning utan denaturerande komponenter. Hur kommer det sig. Jag tänkte att detta kan bero på att 3d stabiliseras av hydrofoba interaktioner, vätebindningar mellan r-grupper, jonbindningar och disulfidbryggor och hydrofoba interaktioner, men jag fick bara halv av 2 på mitt svar, skulle någon kunna förklara hur den går till?
Din fråga kan besvaras både översiktligt och väldigt djup, så det blir lite knepigt utan att veta vilken kurs du tentade. Jag misstänker från din fråga att det är mer av en grundkurs i biokemi/biofysik, så en del detaljer lämnas därhän.
Hur återveckning (eller re-folding på engelska) av ett protein sker, har definitivt likheter med hur detta protein veckas under biosyntesen av proteinet. I det fall du beskriver denatureras proteinet genom tillsats av denaturerande substanser, och efter att dessa substanser försvinner kommer, som du skrev, proteinkedjan sträva efter ett stabilare tillstånd - det veckade proteinet. Bidragande till denna lägre energi är flera faktorer som samspelar, några av dem nämnde du i frågan (och de andra bör stå med i textboken, annars finns den engelska wikipedia sidan för protein folding). Anfinsens dogma beskriver sambandet mellan primär och tertiärstruktur, men saknar faktorer i cellen som underlättar/möjliggör en korrekt veckning (chapperoner, salt koncentration, pH etcetera), samt betydelsen av att proteinets dynamik.
För att beskriva hur denna återveckning kan sker/drivas används en beskrivning där Gibbs fria energi minskar, med det korrekt veckade proteinet som en form med den lägsta (eller väldigt låg) energi. Ofta illustreras detta med ett energibrunnsdiagram (folding/energy funnel på engelska), vilket kanske är bekant? Denna drivkraft förklarar att återveckningen kan ske, och behöver nog finnas med som en del i ett svar.
Just exemplet med ribonukleas återkopplar direkt till Anfinsens arbete med ribonukleas A, för vilket han fick dela Nobelpriset i kemi 1972. Sedan dess har veckning som process beskrivits mycket djupare, men principen om primär- via sekundär- till tertiärstruktur håller sig fortfarande.
