1 svar
94 visningar
Maddefoppa 1123
Postad: 4 jul 2023 14:19

Termdynamisk stabilitet & Gibbs fria energi

Hej! Jag undrar om jag förståt dessa samband korrekt. 

Termodynamisk stabilitet uppstår när…

1) System lägst energitillstånd

2) Jämvikt-uppnåtts

Energi= varken förbrukar eller avger värmeenergi.

 

A → B = rullar nedför backe =Ex.  - 5 k j(Fri energi av vilket innebär att minskar -G) = SPONTAN
Stabilt molekyl: Lågt G värde


B → A = upp för backe + 5 kj (+ G)= EJ spontant
Instabil molekyl= Högt Värde (G+)

Enligt min bok är : Makromolekyl→ mindre termodynamisk STABILA ÄN deras monomera 

 

Termodynamiskstabilitet innebär alltså

Högt och (+) g= MINRE STABIL

Lågt G (-) = Mer stabila

Min fråga är då vilken reaktion blir spontan? 
Stämmer det att isånafall 

aminosyra (-G) → protein (+ G) = ej spontant

protein (+ G= mindre termodynamisk stabil)→ aminosyra (-G = mer termodynamisk stabil) = spontant?

mag1 Online 9483
Postad: 4 jul 2023 22:28 Redigerad: 4 jul 2023 22:40

Exemplet med ett protein är ganska komplicerat, d.v.s. att beskriva bildandet av proteinets struktur från de enstaka aminosyrorna, brukar beskrivas först på universitetsnivå av biofysik/biokemi.

 

Maddefoppa skrev:

Hej! Jag undrar om jag förståt dessa samband korrekt. 

Termodynamisk stabilitet uppstår när…

1) System lägst energitillstånd

2) Jämvikt-uppnåtts

Energi= varken förbrukar eller avger värmeenergi.

 

A → B = rullar nedför backe =Ex.  - 5 k j(Fri energi av vilket innebär att minskar -G) = SPONTAN
Stabilt molekyl: Lågt G värde


B → A = upp för backe + 5 kj (+ G)= EJ spontant
Instabil molekyl= Högt Värde (G+)

 

Enligt min bok är : Makromolekyl→ mindre termodynamisk STABILA ÄN deras monomera 

Om du med "monomera" menar de enskilda aminosyrorna, så är det inget underligt.

I så fall är det en skillnad mellan vad som jämförs. Enstaka aminosyror är mer termodynamiskt stabila, jämfört med en makromolekyls tredimensionella struktur. Eftersom strukturen uppstår genom interaktioner mellan flera hundra (upp till tusentals) sammanlänkade aminosyrarester. Varje aminosyrarest bidar till, och påverkar proteinet struktur, så makromolekylens stabilitet är mycket mycket mer komplicerad än de enskilda aminosyrorna. Och detta gör det svårt att direkt jämföra dessa olika stabiliteter.

Svara
Close