Syremättnadsgrad - myoglobin

Jag är med typ på idén att mäta hur väl myoglobin fångar syre genom att mäta mättnadsgraden, hur många av möjliga bindningsplatser i molekylerna som är upptagna. Men jag förstår inte hur man gör detta.

Grafen visar en y-axel med "lable" fractional saturation. Och x-axeln har partialtryck O2 (torr).

Mina frågor är nu:

1) fractional saturation - måste man inte ha för en viss mängd molekyler eller liknande, typ per koncentrationsenhet eller liknande? För man kan ju omöjligen mäta på 1 enda molekyl av två skäl. Att varje molekyl bara har 1 bindningplats så benämningen fractional låter ju onödig, det finns ju bara ja eller nej - binder den eller nej. Samt att jag knappast tror man kan separera ut 1 molekyl.

2) hur håller man koll på dessa bindningsplatser. Hur vet man att just tex vid P50 är 50% fulla?

Lite tänker jag att det är kurvan man kollar på - och att P50 är halvvägs till avplaningen för en kurva som visar en enkelt kemisk jämvikt. Men då, hur har man från början kommit fram till att just 50% faktiskt är fulla där med syre?

3) partialtrycket på x-axeln. Hur ska jag tolka detta? Är det partialtrycket syre man tillfört sin samling med myoglobinmolekyler (alltså liksom pumpat in bland dem)? Eller mäter man ... Nej jag förstår inte hur man ska tolka det.