Skillnad mellan icke kompetitiv inhibitor och alloster effektor

Utifrån definitionerna kan det låta som om de nästan beskriver samma sak. En inhibitor kan klassificeras utifrån båda beskrivningarna, men alla icke-kompetetiva inhibitorer är inte allostera. En alloster inhibitor kan också beskrivas som en en icke-kompetetiv inhibitor - det begreppet är mer övergripande. Medans allosteri endast finns hos vissa icke-kompetetitva inhibitorer (lite förenklat, och det kan vara knepigt att bena ut exakt vilken typ av inhibition det är utifrån t.ex. experimentella data för enzymets kinetik). Allosteri kan även ge upphov till en ökad aktivitet.

Alloster inhibition sker genom bindning till en plats/volym, som inte är där substratet binder, vilket är gemensamt med icke-kompetetiva inhibitorer. Effekten av en alloster inhibition blir ofta att enzymets struktur förändras på en lite mer övergripande skala. Och förändringen blir från en aktiv struktur som kan bilda produkt (efter att substratet bundit) - till en struktur där aktiviteten saknas. Detta förhållande alloster inhibitor-enzym tenderar att vara något som utvecklats tillsammans. Ofta bildar enzym som kan påverkas allostert multimerer (di-, tri- tetramer o.s.v.), vilket gör att det i en och samma tetramer finns flera inbindningsställen för en alloster inhibitor (eller aktivator). Inhibitionen av en subenhet kan på så vis påverka aktiviteten i de andra subenheterna inom en och samma partikel/tetramer - det blir på så sätt en effekt som sprider sig mellan subenheterna. Detta särskiljer allostera inhibitorer från andra icke-kompetetiva inhibitorer, där inhibitionen påverkar en subenhet i taget (det är dock lite förenklat, för om enzymet bildar en multimer, kommer subenheterna aktivitet alltid påverkas av den/de andra subenheterna i mulitmeren - de sitter ju bundna till varandra, så t.ex. om en subenhet katalyserar reaktionen och vibrerar/ger ifrån sig energi, så påverkar detta så klart den andra subenheten - men denna effekt finns även vid allosteri).