Sekundär struktur alfa helix
hej! Jag har lite frågor gällande olika aminosyrornas potenital att bilda alfa helixar.
α-helixen konformation i proteiner: i boken skriver de ” Serine, aspartate, and asparagine also tend to disrupt α helices because their side chains contain hydrogen-bond donors or acceptors in close proximity to the main chain, where they compete for main-chain NH and CO groups.” Men förstår inte riktigt hur man menar, är detta pga dessa aminosyror då MINSKAR väte binding potentialen i alfa helix ens ryggrad. Och eftersom H- bindningarna stabiliserar sekundära strukturen blir alfa helixar mindre stabil?
Prolin
Sedan undrar jag även gällande prolin ”Proline also is an α helix breaker because it lacks an NH group and because its ring structure prevents it from assuming the φ value to fit into an α helix”. Förstår att den STORA ring strukturen gör att den rent STORLEKS mässigt blir för stor. Men att den pga imonogruppgen (ringstrukten) med bunder NH till R- gruppen är det pga att den då INTE kan bilda de nödvändiga H- bindingar för att stabilisera alfa helixen?
Maddefoppa skrev:hej! Jag har lite frågor gällande olika aminosyrornas potenital att bilda alfa helixar.
α-helixen konformation i proteiner: i boken skriver de ” Serine, aspartate, and asparagine also tend to disrupt α helices because their side chains contain hydrogen-bond donors or acceptors in close proximity to the main chain, where they compete for main-chain NH and CO groups.” Men förstår inte riktigt hur man menar, är detta pga dessa aminosyror då MINSKAR väte binding potentialen i alfa helix ens ryggrad. Och eftersom H- bindningarna stabiliserar sekundära strukturen blir alfa helixar mindre stabil?
Ta en titt på en alfahelix, och de vätebindningar uppstår längs helixen, d.v.s. de som håller ihop helixen. Dessa behövs för att bilda helixen, och stabilisera den strukturen. Jämför sedan med sidokedjornas R-grupper, som pekar utåt bort från helixen. De aminosyror som nämns i texten kan binda till något längre bort, men även till amid- och karbonylgrupperna i helixen. Och vad tror du händer om amidgrupperna börjar skapa vätebindningar till R-grupperna istället för karbonygrupperna i helixen?
Prolin
Sedan undrar jag även gällande prolin ”Proline also is an α helix breaker because it lacks an NH group and because its ring structure prevents it from assuming the φ value to fit into an α helix”. Förstår att den STORA ring strukturen gör att den rent STORLEKS mässigt blir för stor. Men att den pga imonogruppgen (ringstrukten) med bunder NH till R- gruppen är det pga att den då INTE kan bilda de nödvändiga H- bindingar för att stabilisera alfa helixen?
Nej, det är inte riktigt storleken som är problemet eller att den inte lika enkelt kan skapa vätebindningar.
Utan istället gör ringen att phi-vinkeln begränsas, och därför kan helixen inte kan få rätt skruvning.
aha okej så för prolin blir det i och med att N gruppen sitter fast till R kejdan ocj bildar inolringen?
Gällande de grenade tänker jag mig att om om amidgrupperna börjar skapa vätebindningar till R-grupperna istället för karbonygrupperna i helixen så destabilisering alfa helixen och kan veckas upp?
Maddefoppa skrev:aha okej så för prolin blir det i och med att N gruppen sitter fast till R kejdan ocj bildar inolringen?
Jag förstår inte vad du försöker säga.
Gällande de grenade tänker jag mig att om om amidgrupperna börjar skapa vätebindningar till R-grupperna istället för karbonygrupperna i helixen så destabilisering alfa helixen och kan veckas upp?
Precis så.
Amid- och karbonylgrupperna (som håller ihop helixen) kommer då attraheras även till sidokedjornas R-grupper. Istället för att en stabil (långvarig) vätebindning mellan en amid- och en karbonylgrupp, så binder t.ex. amiden ibland till karbonylen och ibland till R-gruppen. Och resultatet blir att det istället för en mer långvarig binding, uppstår flera bindningar som varar under kortare tid.
Summan av detta blir en mindre stabil helix. Den behöver inte veckas upp helt, men den blir mindre styv och mer dynamisk (motsvarande "rörlig").
För prolin menar jag att pyroinolringen sitter bundet till N som i sin tur är bundet till alafa kolet. Därmed ”fast låst”
Maddefoppa skrev:För prolin menar jag att pyroinolringen sitter bundet till N som i sin tur är bundet till alafa kolet. Därmed ”fast låst”
Både alfakolet och kvävet är en del av pyrrolidinringen. Och i en ring, som t.ex. den i prolin, kan inte bindningarna roteras fritt. Istället kan endast vissa former av ringen fås, motsvarande vissa vinklar mellan atomerna (längs mer än en bindning). För att få en alfahelix behöver bindningarna roteras på rätt sätt, vilket beskrivs med bindningsvinklarna (finns beskrivet i din biokemibok om peptidbindningen). Men för prolin kan inte dessa vinklar fås, ringen "håller emot", så det går inte att få till en alfahelix. Istället blir det en annan sekundärstruktur före/efter prolinen.
Okej. Menar du att likslm ”inom” själva prolin. Så blir det som en ”egen begränsing” pga ringen. Vilket då—> påverkar polypeptidens konformation (förutsatt att pro) ingår?
- menar du rotations vinklarna pfi (ϕ)
Phi (φ)?
i min bok var det en fråga och svar som var så här..
Who goes first? Would you expect Pro–X peptidebond to be to have cis conformations like X-Pro bonds? why or why not?
svar: No,thePro–Xbonds would have the characteristics of any other peptide bond. The steric hindrance in X–Pro bond arises because the R group of Pro is bonded to the amino group. Hence, in X–Pro bonds, the proline R group is near the R group of X, which would not be the case in Pro–X bonds.
Men jag tänker att pga stelheten hos prolin att någon av cis/trans konfigurationerna i polypeptider vara ”fast låst” i en konfiguration pga ringens stelhet. Därmed behöver inte ”R grupperna” krocka vilket skulle kunna gynna cis formen. Trots att vanligen trans dominerar pga R-grupperna då inte ”krockar”.
