proteiner- bindningar

Hej jag har lite svårt att förstå protein konfomartion kopplat till energi

Så här har jag förstått det..

Hydrofoba interaktioner → dominerar generellt

H2O→ nätverk av H-bindningar, egenskapen finns endast hos H2O
Andra molekyler → i H2O lösning "rubbar" H-bindningarna
Hydrofoba molekyler → i H2O optimeras arrangemanget av H-bindningar, bildas ett "lösligt skikt"

Entropi →  H2O minskar av pga de ordnas.
Icke polära grupper →klumpar samman vilket minskar "lösliga skiktet, generar gynnsam entropi
Hydrofoba aminosyror sidokedja→ tenderar att klumpa samman INÅT i protein, bort från H2O

H-bindningar → uppkomst i protein drivs av entropi förhållanden

Polära grupper → lösliga

i H2O & generera H-bindningar

Antal H-bindningar per massenhet → Högre i H2O (rent vatten) än andra molekyler
Polära molekyler → begränsas av lösligheten, pga mindre antal H-bindningar per/massenhet kan bildas 
Delvis begränsade → kan också bilda "skikt

Intramolekylära H bindningar

→ mellan 2 St polära grupper

inom en makromolekyl

Frigör H2O →Tar bort dessa interaktioner mellan polära grupper & H2O (inget skikt bildas), bidrar till veckning genom att öka entropi
Svaga interaktioner → Ökar entropi 
 Stabil konformationer → minskar entropi
Svaga interaktionens →

frigörande av fri energi &

Oordning balanserar ut den minskade entropin i polypeptider när de veckas. 

1. Menar man att per procent i ex 1 kg vatten vs 1 kg protein kommer antal h biningar vara fler i vatten? Därmed begränsas proteiner för de kan inte bilda så många interaktioner pga de har ex endast 200 st väte biningar medans vattnet har ex . 400?

2. Entropin är julägre  för proteiners i dess nativa konformation men energi innehållet är som lägst. Pga. intermolekära biningarna är macimerade. men är det så som jag skrivit att entropi minskingen i dess nativa form möjligörs pga entropi ökningen av de intermolekylära biningar pch därmed driver veckningen?