Komplex bindingar och makromolekyl bindngar
Hej! Hur och varför kan det vara så att bindingarna i DNA, ribomosmer kan vara svagare än kovalenta bindingar inom makromolekylernas subeneheter (ex aminosyror som bildar proteiner med kovalenta bindingar)? Känns som att det borde vara viktigare att ribosomer ex håller sin struktur än att aminsyror och kolhydrater gör det. Dessa makromolekyler bryts ju ned för att användas som bränsle medans ribsomer och kromosmerna är i ständogt tillstånd i en organism (som jag förståt det).
De enskilda bindningarna (dipol-, väte-, vdW etcetera) är svagare, än kovalenta bindningar. Men i ett makromolekyl finns det massvis med dessa svagare bindningar (och en del repellerande krafter, och dessa bindningar ger tillsammans en stark sammanbindande kraft. Och denna gör så att makromolekylen (oftast) bibehåller sin struktur.
En enskild vätebindning kan ha en bindningsenergi i storleksordningen 10 kJ*mol− 1, vilket är betydligt lägre än t.ex. jämför med en kovalent bindning (C-C)med 346 kJ*mol-1. Men med ett antal väte (och andra typer av) bindningar, blir den sammanhållande bindningsenergin i en makromolekyl snabbt större. En aminosyras sidokedja kan t.ex. binda till flera andra atomer, och då ge flera samtida bindningar.
Ribosomer bildas och ombildas efter behov, så enskilda ribosomer bildas och bryts ner hela tiden. Kromosomerna finns kvar, frånsett vid celldelning och celldöd.
Tack så mycket för svar:) Om man då exempelvis har många svaga bindingar som väte adderar man då den sammanlagda energi för alla biningar i molekyler. Dvs om man skulle bryta ned hela molekylen till endast energi (bortser från värmeförluster) får man den energi
ex. 3 st olika biningar har binding 1 (1 kj) bining 2 (2 kj) och bingbingar 3 (3kj) blir det 1+2+3= 6 kj som molekylen ”bär på” i sina bindingar?
Det är lite skillnad på bindningarnas roll. I en mindre molekyl, t.ex. en kolhydrat, hålls atomerna ihop av kovalenta bindningar. De enskilda molekylerna kan även binda till varandra med svagare icke-kovalenta bindningar.
I större molekyler, som de makromolekylerna du nämnde i ditt första inlägg, binds atomerna till varandra genom många kovalenta bindningar i form av polymerer, som t.ex. DNA. Men olika delar av dessa långa polymerer binder även till andra delar, och bildar då bindningar inom en och samma makromolekyl - och på så vis fås en mer komplicerad tredimensionell struktur, trots att det är en och samma molekyl.
Makromolekylerna har m.a.o. ytterligare bindningar mellan många atomer, jämfört med kolhydraten. Och dessa ytterligare bindningar är ofta svagare (även om kovalenta bindningar förekommer, t.ex. i form av disulfidbindningar i proteiner).
Gällande "om man bryter ner hela molekylen till endast energi", som du skrev i ditt senaste inlägg, så är det snarare tvärt om. Dessa ytterligare bindningar finns redan i makromolekylen, och dessa skall brytas, behöver energi tillföras - så att de sammanhållande bindningarna kan brytas.
När makromolekylens tredimensionella struktur bildas frigörs (oftast) energi, vilket gör att bildningen överlag kan ske utan att energi tillförs.
Tack så mycket för svar! De första två styckerna förstår jag men hur menar du i de andra?
Jag är med på att när bindingar skapas= krävs energi. När de bryts= frigörs energi. Men det behövs väl även energi för att bindningarna från början ska kunna brytas?
Maddefoppa skrev:Tack så mycket för svar! De första två styckerna förstår jag men hur menar du i de andra?
Jag är med på att när bindingar skapas= krävs energi. När de bryts= frigörs energi. Men det behövs väl även energi för att bindningarna från början ska kunna brytas?
Det beror på vilken bindning det gäller. När en bindning bryts och nya bindningar istället bildas kan energi friges till omgivningen (bindningsenergierna i de nya bindningarna är då lägre, jämfört med den ursprungliga bindningen), en exoterm reaktion. Men det gäller för kemiska reaktioner.
De icke-kovalenta bindningarna i makromolekyler (t.ex. en vätebindning) bidrar till ämnets struktur. Dessa bindningar uppstår och genom alla dessa bindningar fås ämnet optimal struktur, som oftast motsvarar det mest stabila tillståndet, det med minst energi. Genom att energi t.ex. i form av värme tillförs, kan flera av dessa bindningar brytas, och ämnet finns då i ett tillstånd med högre energi - det har m.a.o. krävts energi för att bryta dessa vätebindningar i makromolekylen (även fast de kovalenta bindningarna är helt opåverkade).
Oki men kan man generellt säga att när bindingar bryts= frigörs energi medan när de bildas= krävs energi?
Maddefoppa skrev:Oki men kan man generellt säga att när bindingar bryts= frigörs energi medan när de bildas= krävs energi?
Nej det stämmer inte för en kemisk reaktion, dessa kan vara både resultera i att energi frigörs eller tas upp från omgivningen, de kan m.a.o. vara exoterma eller endoterma.
För makromolekyler så är det massvis med bindningar som tillsammans ger makromolekylen en struktur. Makromolekylerna tenderar att ändras (t.ex. i massvis med små, och några större steg) tills de får en struktur "med den lägsta energinivå". I denna struktur har rätt antal stabiliserande bindningar skapats (mer stabilt tillstånd, viss energi kan avges) och motverkande "destabiliserande" effekter undviks.
Och under denna ändring till den lägsta energinivån så kan lite energi frigöras i varje steg (på så vis drivs ändringen åt rätt håll, d.v.s. inte bakåt eller till en slumpmässig struktur). För att bryta dessa stabiliserande bindningar i makromolekylens struktur, krävs dock energi.
Hej skulle du kunna ge ett exempel. Menar du att aminosyror ”hellre” finns än ”proteiner” pga aminosyrorna är laddade + små= högre entropi medans proteiner är stora, stabila och neutrala i laddningen (inte alltid dock men generellt). Dvs att makromolykylernan är mindre termodynamisk stabila= dvs mindre Oornade (mindre delta G) medans aminosyror är MER termodynamisk stabalia= mer oordnade (Högre delta G)
Om proteinerna betraktas som "fasta" föremål kan entropin jämföras. Men för att bilda proteinerna behövs ett komplicerat maskineri i cellen, och chansen att flera hundra aminosyror rent slumpmässigt skulle reagera med varandra och bilda ett protein (med just rätt aminosyrasekvens) är nära på noll. Därför behövs det komplicerade maskineriet i cellen, som kan ta informationen från DNA till proteinets struktur. Så nej, aminosyrorna vill inte hellre bilda ett protein än vara "fria i cellen".
Proteinerna är så mycket större, till och med så stora att man kan beskriva att en proteinmolekyl har en entropi, inom molekylen.
Om två aminosyror jämförs, sida vid sida, så kan de ha olika hög entropi (t.ex. den ena har lite hastighet och kan då krocka lite mer våldsamt än den andra). Olika hastighet kan även två olika proteinmolekyler ha, men de har även olika entropinivåer inom själva molekylen (den ena molekylen kan vara mer kompakt med lägre entropi, och den andra lite mer öppen och böjer sig och kan då ha en högre entropi).
Proteiner brukar beskrivas som att de har en optimal struktur, där de har en "lägsta energinivå". Och molekylen strävar efter att nå denna struktur, genomsnittsmolekylen befinner sig oftast nära eller t.o.m. i denna struktur.
Men, alla atomer i proteinet sitter inte still hela tiden, så de enskilda aminosyraresterna rör lite på sig hela tiden. Man brukar beskriva det som att de vibrerar lite, och de vibrerar även tillsammans med de andra aminosyraresterna. Det finns på så vis hela tiden en förmåga för aminosyraresterna i makromolekylen att röra lite-lite på sig, fram och tillbaka. Och dessa rörelser sker oftast runt den optimal strukturen, den strukturen med den lägsta entropinivån.
Sedan kan även olika subenheter (delar) av proteinet röra sig i förhållande till varandra. T.ex. i ett protein som består av fyra subenheter ABCD, så en subenhet A röra lite på sig medans BCD just då "håller ihop". Sedan kan A röra sig tillbaka och istället hålla ihop starkare med BC, medans D rör sig lite från de andra subenheterna.
Att beskriva entropinivån för en proteinmolekyl går, men det finns flera entropi-komponenter. Det är i princip en för varje atom, och det kan vara flera tusen atomer i ett protein. Jämfört med en aminosyra som kan vara så liten som tio atomer.
Så förenklat han makromolekylen betraktas som en orörlig/fast volym (typ ett klot), och den kan jämföras med aminosyran (liten sten). En liknelse av vad som sker i verkligheten är att protienet är mer som ett jättelångt pärlhalsband (varje pärla motsvarar en aminosyrarest) som man försöker hålla ihop likt en boll med händerna. Och en fri aminosyra en enda pärla, den är mycket mindre komplicerad.
Kan man generellt säga att destostörre yta= desto mer bindingar och då blir molekylen mer rigid i sin struktur?
men är inte kolhydrater makromolekyler eller som du skrev ovan? Förstår att lipider, dna och proteiner är större och därmed mer stabila i förhållande till kolhydrater.
Gällande bindingarna vet jag att det krävs energi för att bryta bindingarna men tänkte mig att om man rent ”teoriskt sätt” skulle kunna mäta energin lagrad i bindingarna och få ut den i ex. En miljö med mycket fri energi är tillgänglig så skulle ju energin från bindingarna ändå blir större. Ex. Låt säga att man har en molekyl med 3 olika bindningar (samma bindinhar) sen har man molekyl 2 med 2 bindingar (samma som molekyl 1).
Hade väl själva energi innehållet i molekyl 1 varit större i jämförelse med molekyl 2?
Eftersom proteinsyntes går emot lag om hög entropi (s) som du säger är det logisk att det KRÄVS TILLFÖRSEL av energi för att gå emot systemet.
Visste att man kan tala om ett proteins ENTROPI men inte att man kunde om en enskild struktur i protieiner. Så häftigt! Viste inte heller att olika aminosyror har olika entropi.
Aminosyror- Varierande entropi
1. Generellt hur kan man veta det, finns det visa protein konfigartion (ex l- d struktur) som GENERELLT har högre eller lägre entropi?
2. Hur är det med dubbel & enkel bindingar vilken av dessa har högst entropi?
3. Är aminosyror polära sidokedjor mer ENTROPI stabila då eftersom de har mer entropi?
