15 svar
1146 visningar
KemiälskarenNora 41
Postad: 1 apr 2022 20:16 Redigerad: 1 apr 2022 20:18

äggvita, denaturering

Hur ska jag kunna analysera denaturering av protein (ägg) när det gäller att jag har använt HCL, diskmedel, NaOH och varmt vatten? 

 

Jag vet att några denatureringar kan vara reversibel vilket innebär att proteinet kan återskapas om själva faktorerna återskapas därför kallas det för renaturering. I några av de så var den på väg mot renaturering vad kan detta bero på. Jag vill koppla detta till bindningar och Ph-värde samt och egenskaper för de involverade organiska molekylerna.

mag1 9417
Postad: 1 apr 2022 21:19

I din andra tråd, där du inte kunde svara:

https://www.pluggakuten.se/trad/kemi-1291/

 

Vi provar igen här då.

Att renaturering sker kan bero på flera faktorer, precis som att flera faktorer kan medverka till att denaturera proteinerna. I vilket/vilka prov såg du tecken på att det denaturerade materialet försvann, t.ex. genom att en mjölkighet minskade?

 

 

Ett hönsägg innehåller hundratals (om inte tusentals) olika proteiner (ägget är ju en enda jättestor cell, så alla de proteiner som cellen behöver just då finns där, det är dock inte alla olika proteiner som t.ex. en vuxen höna behöver, endast de som äggcellen behöver). Och av dessa proteiner finns det väldigt mycket mer av ett fåtal proteiner. Så den denaturering du ser är när främst de mest förekommande proteinet/proteinerna denaturerar. En del proteiner kan nog, som du skriver, återveckas. Proteinerna i hönsägget kan även geleras (när t.ex. proteinerna bildar ett gelliknande material), som då inte ser ut att ha vita trådar eller klumpar i.

Har du genomfört en laboration där du försökte studera denaturering av hönsägg?

KemiälskarenNora 41
Postad: 1 apr 2022 21:27

Ja jag har genomfört en laboration där jag försökte att studera denaturering av ett hönsägg med hjälp av varmt vatten, svavelsyra, diskmedel, HCI och NaOH. 

mag1 9417
Postad: 1 apr 2022 21:37

Vilka resultat fick du? D.v.s. vad är det du vill analysera?

 

Hur såg proverna ut, efter tillsats av HCl etcetera?

Hur såg proverna ut efter ett tag, d.v.s. observerade du någon förändring som skulle kunna tyda på renaturering?

KemiälskarenNora 41
Postad: 1 apr 2022 21:43

 


Petriskål B: I petriskål B innehöll det 2 ml. HCl (0,1 M) → NaOH 2 ml.


Petriskål C: 2 ml. Varm H2O (10 ml.).


Petriskål D: 2 ml. NaOH (0,1 M) → 2 ml. Svavelsyra (0,1 M).


Petriskål E: 2ml. Diskmedel+2 ml. destillerat H2O.

KemiälskarenNora 41
Postad: 1 apr 2022 21:43

KemiälskarenNora 41
Postad: 1 apr 2022 21:50

Jag vill analysera hur det förändrades i syrabasjämvikten, organisk kemi, kemisk jävikt samt hur det blev så som det blev? Jag vill på något sätt få alla dessa grejerna med i min analys. Hur bör jag göra?

mag1 9417
Postad: 1 apr 2022 22:13

Proteiner tolererar generellt sätt oftast inte så stora förändringar av pH. T.ex. när vi äter mat så fås proteinerna vi äter att denaturera i den sura miljön i magsäcken, och i och med denatureringen kan våra proteinnedbrytande enzymer (proteaser) klyva proteinmolekylerna i mindre och mindre delar, som vi sedan kan ta upp. Skulle proteinerna vi äter klara av ändringen i pH skulle vi inte lyckas bryta ner dessa proteiner, så ur detta perspektiv är det positivt att proteiner är pH känsliga och inte renaturerar.

Vid tillsats av HCl respektive NaOH påverkas pH dramatiskt, vilket tenderar att få proteiner (som gillar neutralt pH) att denaturera.

Vad tror du sker med proteinet när du tillsatte HCl? Vilken jonkoncentration förändrades dramatiskt, och hur kan det påverka proteinernas sidokedjor?

KemiälskarenNora 41
Postad: 1 apr 2022 22:17

Jag tror att sidokedjans laddning förändrades. Detta ledde till att vätebindningarna, Van Der Waals-bindningarna  och jonbindningarna löstes upp och förstörde proteinet i själva ägget.

mag1 9417
Postad: 1 apr 2022 22:34

Precis laddningen hos de individuella aminosyrornas sidokedjor ändrades, bl.a sura/negativa blev neutrala, och när dessa inte längre binder på samma vis till t.ex. basiska/positiva aminosyrakedjor kommer det blir en extra och oparade laddningar, som i sin tur repellerar andra positiva laddningar. Sidokedjorna binder även gärna till joner av motsatt laddning (t.ex. Na+), och på så vis balanseras laddningen ut och proteinet stabiliseras, samt att det vatten som jonerna binder hålls kvar av proteinet. Försvinner de negativa laddningarna som band till dessa joner, försvinner även stabiliseringen.

Ett proteins struktur hålls ihop av summan av mängder av stabiliserande krafter (i princip olika typer av bindningar), men samtidigt finns det destabiliserande krafter. Och när de stabiliserande krafterna är starkare än de destalbiliserande, så kan proteinet få en stabil struktur. Men om de stabiliserande krafterna minskar, och/eller de destabiliserande krafterna ökar, tippar vågskålen över och strukturen påverkas, och proteinet kan till och med denaturera.

 

Vätebindningarna kan dock fortfarande finnas kvar, oavsett om det finns en proton bunden till gruppen eller inte (atomen kan fortfarande acceptera en vätebindning, men inte donera en vätebindning).

KemiälskarenNora 41
Postad: 2 apr 2022 21:01

Så är detta en anledning till varför det inte renatunerade?. 


Vilka faktorer påverkar bindningarna i äggvite proteinet och varför? 

mag1 9417
Postad: 2 apr 2022 21:11

De faktorer som påverkar en bindningstyp, skiljer sig från faktorer som påverkar en annan bindningstyp, och en förändring i en bindning mycket väl påverkar mer än en annan bindning. Det blir snabbt komplexa samband, som inte är helt enkla att beskriva, men dessa samband ligger utanför nivån för Kemi2.

Du har dock redan undersökt flera faktorer under laborationen som påverkade de olika proteinernas bindningar, eller hur?

KemiälskarenNora 41
Postad: 3 apr 2022 15:14

Ja det har jag, men vi fokuserade mer på att ändra pH eller temperaturen. Vad menar du?

 

Kan jag koppla inhiberingen när jag pratar om kemisk jämvikt och reaktionshastighet? isåfall hur? 

mag1 9417
Postad: 3 apr 2022 20:40
KemiälskarenNora skrev:

Ja det har jag, men vi fokuserade mer på att ändra pH eller temperaturen. Vad menar du?

pH och temperatur påverkar vilka av de existerande bindningarna som bryts, och påverkar även vilka nya bindningar som bildas.

 

 

Kan jag koppla inhiberingen när jag pratar om kemisk jämvikt och reaktionshastighet? isåfall hur? 

Det beror nog mest på vilken kemisk reaktion du menar. För enzymer är inhibering välbeskrivet. För förändringar i ett proteins struktur (som t.ex. denaturering) passar inte inhibition in, eftersom det rör katalyserade kemiska reaktioner.

Jämvikt(er) kan du resonera krig, då denatureringen är (i princip) en reversibel process.

KemiälskarenNora 41
Postad: 3 apr 2022 21:31

Yes jag förstår, i detta fall så var alla mina reaktioner irreversibla och detta beror på dessa faktorerna att jag höjde ph eller sänkte samt så höjde jag temperaturen. Men hur ska jag förklara detta utförligt i en kemisk jämvikt och reaktionshastighet?.

 

Jag uppskattar att du svarar mig :)

mag1 9417
Postad: 4 apr 2022 11:21

Om du vill kan du se på denatureringen och renatureringen som två tillstånd i en kemisk jämvikt, vilket det i princip är även i detta fall, men det är dock vara väldigt svårt att få proteinerna att renaturera.

Dina reaktioner var irreversibla, hur tror du det ser ut med jämvikten då, om du tänker på jämviktskonstanten för renatureringen t.ex.?

Med reaktionshastighet, antar jag du menar, hur snabbt äggviteproteinerna denaturerar/renaturerar. Denna hastighet är kopplad till jämviktskonstanten som blir unik för de olika experimenten (värme/syra/detergent påverkar olika), så det blir knepigt att kommentera denna hastighet. Du kanske såg hur snabbt denatureringen gick, var det samma för alla proverna? Du vet i alla fall att det tar längre tid än din laboration att renaturera proteinerna (vilket säger en hel del om hur jämvikten var förskjuten).

Svara
Close