Enzymer - kinetik
Nja får inte ihop detta.
Om man kollar på enzymkinetik så tolkar jag boken som att ju högre koncentration substrat (upp till en gräns) ju snabbare går reaktionen. Men för mig är detta inte logiskt. En enzymreaktion går väl lika fort oavsett om det till de (låt säga) 100 enzymerna i mitt provrör tillsätts 2 substratmolekyler som om det tillsätts 50 som om det tillsätts 100?
Jag förstår inte varför reaktionen skulle gå snabbare för att man tillsätter fler molekyler (alltså att 50 substratmolekyler i provröret skulle ge en snabbare turnovernumber än om jag har 2 substratmolekyler).
Hint?
Ett exempel är att om du nu har 100 enzymer och har 50 substratmolekyler istället för 2 stycken i provrör, då kommer det vara större chans att enzymerna och substratmolekylen kolliderar med varandra ju fler substratmolekyler som finns runt dem.
Själva enzymreaktionen går alltid lika fort, men faktorer så som substratmolekylerna måste stöta ihop med enzymen innan reaktionen kan ske. Har du många substratmolekyler så kommer fler reaktioner att ske per tidsenhet än om det var några. Hoppas du fick ett bra svar nu!
Förstår typ hur du tänker men nja, lossnar inte helt - men tack för att försöka få mig att förstå! :) Det var ett bra exempel!
Att själva reaktionen liksom "inne i" active site på enzymet går lika fort, det förstår jag. Men om man tex kollar på en Michaelis-Menten kurva (med initiala reaktionshastighet på y-axeln och substratkoncentration på x-axeln) så har man att ju högre koncentration ju snabbare går reaktionen. Jag tolkar detta som att reaktionshastighet är att alla tillgängliga substratmolekyler ska ha blivit produkter (och där man bortser från tillbakareaktionen, att produkten sönderfaller).
För mig är det egentligen större chans att 2 molekyler träffar på tomma enzym och en reaktion kan fulländas än att 50 molekyler träffar på tomma, o-upptagna-av-andra-substrat, enzym och med det att reaktionen kan fulländas.
Får väl memorera svaret för tillfället och kanske ramlar det på plats.
Jag tycker du tänker rätt med din tolkning att alla tillgängliga substratmolekyler ska ha blivit produkter. I Michaelis-Menten kurva ingår ju jämviktskonstanten för reaktionen vilket beskriver hur fort reaktanter blir till produkter.
Men ju högre substratkoncentration desto närmare kommer enzymerna och substratmolekylerna varandra då de tar upp mer plats i ett provrör till exempel och det blir trängre, det ökar chansen för att substratet träffar på aktiva ytan i enzymet.
Tycker du har bra tankar, inget fel på det du skriver!
