Enzymer

Pepsinogen är det inaktiva förstadiet till pepsin, och pepsin behövs för att bryta ner proteiner som vi äter

I magsäckens vägg finns de celler som producerar pepsin. Och som Bookworm skrev bildas detta enzym i en inaktiv form, som kallas pepsionogen. Pepsiongenet har lite extra aminosyror och är inaktivt, d.v.s. det kan inte klyva de polypeptider som proteiner består av. Pepsinogenet packas in i vesiklar inuti cellen, och dessa vesiklar får sedan smälta samman med cellens membran och pepsinogenet frisätts ut i magsäcken. Väl i magsäcken påverkas pepsinogenet av den sura miljön, och de extra aminosyrorna klyvs bort, och det aktiva enzymet pepsin bildas.

Detta lite komplicerade sätt löser flera problem samtidigt. Pepsin som enzym tål den mycket sura miljön i magsäcken, men tål inte det neutrala pH som finns i cellerna. Pepsinet denaturerar helt enkelt vid neutralt pH (det smälter och blir till en icke aktiv form, som inte kan räddas). De extra aminosyrorna stabiliserar pepsinogenet så det klarar sig även kring det neutrala pH i cellernas vesiklar.

Liknande sker även i tunntarmen med chymotrypsin (bildas som chymptrypsiongen) och trypsin (trypsinogen). Men för dessa enzymer är funktionen fram för allt att undvika att enzymerna skall klyva andra proteiner innan de når tarmen. För t.ex. om en massa trypsin finns i en vesikel, kommer trypsinet att klyva alla proteiner som finns i närheten och börja klyva cellens egna proteiner innan trypsinet kommer ut i tarmen. Därför bildas dessa som förstadier till enzymet (kallas pro-enzymer, från "pro" som betyder innan).

Pepsinogenet är ett exempel på hur evolutionen sett till att den önskade kemiska reaktionen (bryta ner protein) sker på rätt plats (i magsäcken).

mag1 skrev:

I magsäckens vägg finns de celler som producerar pepsin. Och som Bookworm skrev bildas detta enzym i en inaktiv form, som kallas pepsionogen. Pepsiongenet har lite extra aminosyror och är inaktivt, d.v.s. det kan inte klyva de polypeptider som proteiner består av. Pepsinogenet packas in i vesiklar inuti cellen, och dessa vesiklar får sedan smälta samman med cellens membran och pepsinogenet frisätts ut i magsäcken. Väl i magsäcken påverkas pepsinogenet av den sura miljön, och de extra aminosyrorna klyvs bort, och det aktiva enzymet pepsin bildas.

Detta lite komplicerade sätt löser flera problem samtidigt. Pepsin som enzym tål den mycket sura miljön i magsäcken, men tål inte det neutrala pH som finns i cellerna. Pepsinet denaturerar helt enkelt vid neutralt pH (det smälter och blir till en icke aktiv form, som inte kan räddas). De extra aminosyrorna stabiliserar pepsinogenet så det klarar sig även kring det neutrala pH i cellernas vesiklar.

Liknande sker även i tunntarmen med chymotrypsin (bildas som chymptrypsiongen) och trypsin (trypsinogen). Men för dessa enzymer är funktionen fram för allt att undvika att enzymerna skall klyva andra proteiner innan de når tarmen. För t.ex. om en massa trypsin finns i en vesikel, kommer trypsinet att klyva alla proteiner som finns i närheten och börja klyva cellens egna proteiner innan trypsinet kommer ut i tarmen. Därför bildas dessa som förstadier till enzymet (kallas pro-enzymer, från "pro" som betyder innan).

Pepsinogenet är ett exempel på hur evolutionen sett till att den önskade kemiska reaktionen (bryta ner protein) sker på rätt plats (i magsäcken).

Tack!

Varsågod, kul att det hjälpte!