Enzymaktivitet metalljoner
Hej jag har en allmän fundering som jag inte hittar svar på. Gällande enzymaktivitet.
När man tillsätter metalljoner till ett enzym så påverkas dess aktivitet. Men beror det på att metalljonerna fungerar som kompetiv-inhibitor och binder till enzymets aktiva centra? Vilket förhindrar substratets förmåga att binda dit.
Eller fungerar det som när man ändrar salthalten. Det vill säga att laddade sidogrupper i polypeptidkedjan som hålls ihop av elektrostatiska attraktioner, att dessa bindningar kommer brytas? Och därmed ändras den tredimensionella strukturen vilket påverkar enzymaktiviteten?
Vilken effekt tillsatta metalljoner får, beror helt på vilket enzym det är som påverkas och vilken metalljonen är. Förenklat kan man säga att om det enzymets favoritmetalljon som binder in till enzymet, så kommer enzymets aktivitet öka (mer produkt kan bildas av varje enzymmolekyl per tidsenhet). Är det en annan "fel" metalljon som binder in kan t.ex. strukturen skadas, eller enzymets aktivitet minska/försvinna. Eller om koncentrationen är för hög kan till och med favoritmetalljonen få enzymets struktur att skadas/denatureras.
Vissa enzym är beroende av metalljoner för sin aktivitet, antingen använder enzymet metalljonen för att katalysera den kemiska reaktionen (metalljonen behövs för att reaktionen skall kunna ske). Eller så kan metalljonen binda till en annan del av enzymet och påverka proteinets struktur (en så kallad "strukturell metalljon", som inte binder till enzymets aktiva yta) och proteinstrukturen med metalljonen bunden är då "rätt" för att kunna katalysera reaktionen.
I bägge fallen (metalljonen vid den aktiva ytan, respektive den strukturella jonen) kommer enzymaktiviteten öka.
Att få enzyminhibition med metalljon går, men just kompetetiv låter lite mer udda - metalljonen måste då binda in istället för substratet eller produkten. Ett enzym har under lång tids evolution anpassats till att fungera optimalt med en typ av metalljon, t.ex. Mg2+, och skulle det istället för Mg2+ endast finnas Mn2+ kan manganjonen binda in istället med en lägre aktivitet. Binder istället den betydligt större Zn2+ in, kan effekten bli att enzymet inte längre kan katalysera den kemiska reaktionen längre. Men då binder metalljonen till den del av den aktiva ytan som används för att binda metalljonen, och denna del är skild ifrån den substratbindande delen (till vilken en kompetitiv inhibitor kan binda).
Okej, tack för utvecklat svar.
Men hur kommer det sig då att när vi utförde en laboration med nedbrytning av väteperoxid, m.ha. enzymet katalas från kycklinglever och vi testade att tillsätta blyjonlösning så blev aktiviteten lägre. Jag läste att katalas har järnjoner i det aktiva centrat. Och tänkte då att blyjonerna fungerade som en inhibitor och att reaktionen därav blev mindre. Kan det stämma?
Binder blyjoner instället för järnjoner, påverkas aktiviteten (de kemiska egenskaperna i den aktiva ytan ändras helt enkelt), vilket skulle kunna förklara att du såg en minskad aktivitet.
Blyjoner kan även binda till andra delar av katalasets struktur (t.ex. skapa i princip kovalenta bindningar till svavelatomen i cystein), vilket påverkar enzymets struktur. Och påverkas enzymets struktur, påverkas även dess funktionen, motsvarande optimal struktur => optimal funktion. Och detta kan även förklara varför aktiviteten minskade efter tillsatts av blyjoner.
