Enzym-Substrat-komplex-formation, delta G och K
Boken säger att:
"Enzym-Substrate complexes usually have equilibrium constants that range from 1O^(-2) to 10^(-8) M, corresponding to free energies of interaction ranging from about -13 to -50 kJ/mol."
Mina frågor:
Inte min huvudfråga men en som också jag har pga hur de skriver - 1) varför säger de M efter K's värden? Jag menar, beror inte enheten på vad man stoppar in, hur många substrat det finns "vs" enzym? Och om man har ett substrat och ett enzym och man får ETT komplex, borde inte reaktionen se ut:
Substrat <-(enzymet, står över jämviktspilarna)-> Enzym substrat komplex
Och K blir:
K = [enzym-substrat-komplex] / [substrat]
Om man då har koncentrationerna i tex M borde inte de ta ut varandra och ge enhetslös jämviktskonstant?
Och med tanke på att det (väl?) oftast är 1 substrat som blir till 1 komplex så borde väl en bok's sätt att skriva ut en generell jämviktskonstant (vilket jag egentligen inte tycker man bör utan att specificera att det just är generellt med undantag som finns) vara enhetslös då?
2) "free energies of interaction"
Är detta energin som driver formationen av enzym-substrat-komplexet? Att när bindningar bildas mellan substrat och enzym så går energi ut?
3) Varför går energi ut?
Är enzym-substrat-komplexet mer stabilt än om substratet och enzymet "rör sig omkring" på egen hand?
1) varför säger de M efter K's värden? Jag menar, beror inte enheten på vad man stoppar in, hur många substrat det finns "vs" enzym? Och om man har ett substrat och ett enzym och man får ETT komplex, borde inte reaktionen se ut:
Substrat <-(enzymet, står över jämviktspilarna)-> Enzym substrat komplex
Reaktionen ser ut såhär:
Enzym-substrat-komplex <--> Enzym + Substrat
Det är ungefär som med en löslighetsprodukt, dvs man skriver "ämnet man har" till vänster och de upplösta produkterna till höger. Varför man har gjort så i just detta fall kan jag inte svara på, men man kan se det på enheten eftersom den annars hade varit M-1.
K=[Enzym][Substrat]/[Enzym-substrat-komplex]
Du måste ha i åtanke att enzymet deltar i själva reaktionen, dvs det fungerar som en reaktant och följer samma regler som alla andra reaktanter. Eftersom enzymer är katalysatorer innebär det dock att vi inte kommer att förbruka eller skapa mer enzym när vi har gått från ett substrat till den slutliga produkten (dvs inte enzym-substrat-komplexet).
2) "free energies of interaction"
Är detta energin som driver formationen av enzym-substrat-komplexet? Att när bindningar bildas mellan substrat och enzym så går energi ut?
3) Varför går energi ut?
Är enzym-substrat-komplexet mer stabilt än om substratet och enzymet "rör sig omkring" på egen hand?
Ja, precis. Det kan antingen vara för att reaktionen är exoterm eller för att den ökar entropin (dG=dH-TdS). Jag har svårt att spontant se hur entropin skulle öka, så troligen är reaktionen exoterm.
