Enzym- substrat binding kopplat till intermolekylära bindingar
Hej! Jag har lite svårt att förstår den kumaltiva effekten av intermolekylära bindingar och hur deras summa och effekt kan bli så pass större än om man skulle addera deras enskila bildnings energi. Menar man då att låg säga bining 1 är = 1 kj jol och binding 2 = 2 är energin i molekylen INTE 3 utan istället kan de effekt vara 4 kj?
Det nämner ex på att enzym-substrat bindingen sker bla genom att H bindningar i vatten bryts och då frigörs energi. Dvs - delta G. Vilket ger enzymet ges katalys energi. Samt att jämnvikt konstansten ökar expontiellt i förhållande till det. Prinple of biochemstry. Har jätte svårt att förstå detta. Skulle nån kunna förklara.
Det enzymet och alla andra katalysatorer gör är att de möjliggör en annan reaktionsväg, vilken kräver lägre aktiveringsenergi. Låt säga att vi har reaktionen A + A --> B som har hög aktiveringsenergi, dvs reaktionen kommer gå ganska långsamt. Om vi har katalysatorn C så kanske det kan binda till och reagera med A, något i stil med A + C --> AC. Sedan kanske AC kan reagera med A så att man får en reaktion likt A + AC --> B + C.
Summerar man dessa delsteg har alltså resultatet blivit A + A --> B, men det har skett på ett annat sätt där aktiveringsenergin inte behövde vara lika hög, vilket alltså gör att reaktionen sker snabbare.
Jo jag är med på att enzymet/ karalysatorn sänker akterings energin genom reaktionen. Men undrar på bininsnivå hur det går till?
kopplat till gibs fria energi & entropi (S) se bild
Maddefoppa skrev:Jo jag är med på att enzymet/ karalysatorn sänker akterings energin genom reaktionen. Men undrar på bininsnivå hur det går till?
kopplat till gibs fria energi & entropi (S) se bild
Denna illustration relaterar till bildandet av komplexet (som är en del av svaret på dina frågor).
En ökning av systemets (substrat/protein/vatten) entropi, är i sig en drivkraft enligt termodynamikens andra lag, där grovt förenklat "system utvecklas mot ett tillstånd med maximal entropi".
Bildtexten refererar till sidan 192. Får du mer klarhet om du läser där?