Är α-helixar stabilare än β-flak?
God middag!
Jag undrar huruvida α-helixar är stabilare sekundärstrukturer än β-flak. Jag misstänker att så är fallet eftersom varje peptidbindning (alltså -CO-NH) gör två vätebidningar var i en α-helix, medan de bara gör en vätebindning var i ett β-flak.
Desstom har jag något minne av att α-helixstrukturen kan uppstå "spontant" (förutom om prolin eller glycin är inblandade), medan det krävs tillförsel av energi för att man ska få β-flakstrukturen. Stämmer det?
Ta en titt igen på ett betaflak, det finns två vätebindningar per aminosyrarest, både i parallella och antiparallella betaflak - så antalet vätebindningar är det samma.
Stabiliteten beror på så många faktorer, som allihopa påverkar bl.a. aminosyrasekvensen, längden/bredden, vad/om något omger helixen/flaket. Så stabiliteten, mätt t.ex. i hur mycket energi som behöver tillföras för att bryta bindningarna och smälta sekundärstrukturen (alfahelix/betaflak), varierar mycket. Och det är också något som kan bidrar till proteins struktur/funktion, där vissa delar kan vara mer statiska och andra mer rörliga och smälta, eller (om)bildas beroende på vad proteinet stöter på, t.ex. om ett annat protein finns i närheten, och på så vis fås båda proteinerna att binda till varandra.
Alfahelixen bildas av en och samma polypeptidsegment, till skillnad från betaflak som alltid bildas av två eller flera betasträngar som måste hållas ihop. Det är m.a.o. flera olika sekundärstrukturelement som tillsammans bildar ett betaflak.
Beta-flak kan också bildas spontant under proteinveckningen, så länge hela systemets energi minskar, så ges/tas energi inom proteinmolekylen under veckningen - och energi avges till omgivningen under processen.
