Aminosyror reagerar med sig själva

Det finns en jämvikt mellan aminosyran ”som den är”, dvs utan laddningar och formen där den har ”reagerat med sig själv”, zwitterjonen. Det är zwitterjonen som dominerar men om du löser upp en aminosyra i vatten kommer båda varianterna att finnas i lösningen.

Teraeagle skrev:

Det finns en jämvikt mellan aminosyran ”som den är”, dvs utan laddningar och formen där den har ”reagerat med sig själv”, zwitterjonen. Det är zwitterjonen som dominerar men om du löser upp en aminosyra i vatten kommer båda varianterna att finnas i lösningen.

Båda kommer finnas i lösningen? Hur kommer det sig?

Det som förvirrar mig är att när man pratar om att en aminosyra är i en neutral lösning som vatten t.ex. så kommer nettoladdningen vara 0... och om man tillägger syra så kommer laddningen bli +... jag tänker vad hade hänt om det inte var en amfojon utan en " vanlig " aminosyramolekyl? Varför tar de det för givet att det är amfojoner som finns i lösningen?

Nadin skrev:

Teraeagle skrev:

Det finns en jämvikt mellan aminosyran ”som den är”, dvs utan laddningar och formen där den har ”reagerat med sig själv”, zwitterjonen. Det är zwitterjonen som dominerar men om du löser upp en aminosyra i vatten kommer båda varianterna att finnas i lösningen.

Båda kommer finnas i lösningen? Hur kommer det sig?

Som sagt, det finns en jämvikt mellan zwitterjonen/amfojonen och den oladdade molekylen. Har ni läst om jämvikter ännu? Båda formerna samexisterar i en vattenlösning men zwitterjonen är den form som dominerar.

Nadin skrev:

Det som förvirrar mig är att när man pratar om att en aminosyra är i en neutral lösning som vatten t.ex. så kommer nettoladdningen vara 0... och om man tillägger syra så kommer laddningen bli +... jag tänker vad hade hänt om det inte var en amfojon utan en " vanlig " aminosyramolekyl? Varför tar de det för givet att det är amfojoner som finns i lösningen?

Det är som sagt den formen som dominerar i en vattenlösning.

Teraeagle skrev:

Nadin skrev:

Visa föregående citat

Teraeagle skrev:

Det finns en jämvikt mellan aminosyran ”som den är”, dvs utan laddningar och formen där den har ”reagerat med sig själv”, zwitterjonen. Det är zwitterjonen som dominerar men om du löser upp en aminosyra i vatten kommer båda varianterna att finnas i lösningen.

Båda kommer finnas i lösningen? Hur kommer det sig?

Som sagt, det finns en jämvikt mellan zwitterjonen/amfojonen och den oladdade molekylen. Har ni läst om jämvikter ännu? Båda formerna samexisterar i en vattenlösning men zwitterjonen är den form som dominerar.

Ok förstår nu tack, jag har en följdfråga:

Jag har förstått att isolektriska punkten beror på sidokedjan hos aminosyran. Isolektriska punkten är alltså det PH som behövs för att aminosyran ska ha nettoladdningen 0 

Vi säger att vi har en aminosyra som har sur sidokedja. Lägger vi den i lösning med pH < 6 så kommer vi få nettoladdningen Jag förstår  att pH<6 betyder att det finns många oxoniumjoner och sidokedjan kommer då inte kunna resgera med lösningen.

Men kan inte själva aminogruppen reagera med oxonjumjonerna och ta upp ett väte? Och då blir den positivladdad eftersom karboxylgruppen inte fick reagera med aminogruppen. 

Om pH är väldigt lågt har det bundits H+ på alla ställen där det kan bindas H+ (aminogruppen, karboxylgrupperna). Vid lite högre pH lossnar H+ från karboxylgruppen som binder till alfakolet (dvs den i huvudkedjan) så att man får en zwitterjon/amfojon. Vid ytterligare högre pH lossnar även H+ i sidokedjans karboxylgrupp så att aminosyran blir negativt laddad. Vid ännu högre pH lossnar även H+ som binder till aminogruppen. Då blir aminosyran ännu mer negativt laddat.

Teraeagle skrev:

Om pH är väldigt lågt har det bundits H+ på alla ställen där det kan bindas H+ (aminogruppen, karboxylgrupperna)..

Hur kan H+ sätta sig på karboxylgrupper? De vill väl avge väte?

Det jag menar är att karboxylgruppen är protonerad, dvs COOH och inte COO^-.

Om karboxylgruppen var negativt laddad från början (som i en zwitterjon) kan protonen fästa sig där.