Aminosyrasekvens och kovalent modifiering
Du har analyserat en peptid med så kallad tunnskikts-elektrofores, vari peptider fått vandra i ett elektriskt fält vid pH 7. Medhjälp av olika referenspeptider har du kommit fram till att peptiden har laddningen -3, vilket var förvånande med tanke påpeptidens aminosyrasekvens. Du börjar därför misstänka att peptiden är kovalent modifierad. Peptidens aminosyrasekvensär:alanin-glycin-glutamat-aspartat-prolin-lysin-glutamat-glutaminVilken kovalent modifiering förklarar bäst peptidens laddning?
En fosforylering
En sulfatering
En acetylering
En hydroxylering
Det rätta svaret är en acetylering, men jag förstår inte riktigt varför. Förklaringen som ges är:
"Utan modifiering borde peptiden ha laddningen -2. En acetylering neutraliserar lysinets positiva laddning och kan förklara laddningen -3. Peptiden innehåller inga aminosyror som vanligen sulfateras eller fosforyleras."
Hur har man kommit fram till att peptiden har laddningen -2?
Hej,
Hur har man kommit fram till att peptiden har laddningen -2?
Jag har inte själv kontrollerat, men jag skulle säga att du kollar efter R-gruppens laddning för varje aminosyra i sekvensen och räkna alla positiva och negativa.
Mesopotamia skrev:Hej,
Hur har man kommit fram till att peptiden har laddningen -2?
Jag har inte själv kontrollerat, men jag skulle säga att du kollar efter R-gruppens laddning för varje aminosyra i sekvensen och räkna alla positiva och negativa.
Precis så. Ta reda på laddningen hos varje sidokedja vid pH och summer dessa laddningar. Vid pH 7 kan du bortse ifrån amino- och karboxylgruppernas laddning, då de tar ut varandra (+1 + -1).
Jaa, då förstår jag. Tack!
