Allosterisk aktivering

naturarecheck skrev:

Allosterisk inhibering innebär att en inhibitor binder in till enzymet (på en annan plats än den aktiva ytan) och förändrar formen på den aktiva ytan. Det gör att substratet inte längre kan binda in vilket leder till att reaktionen inte sker eller sker långsammare. Detta beror på hur många enzymer respektive inhibitorer som finns. Är detta en korrekt sammanfattning? Visst är det tertiärstrukturen på enzymet som förändras när det sker en allosterisk inhibering och kan man säga att den denatureras? 

Delar av proteinets struktur påverkas/förändras. Men det är inte så mycket att proteinet denaturerar. När en inhibitor binder till proteinet, påverkas den del av proteinet där bindningen sker, t.ex. kan det göra enzymet stelare så det inte kan röra sig och omsluta sitt substrat. Eller så kan bindningen flytta positionen av amimosyrarester, som då kan dra i andra aminosyrarester, med konsekvensen att den aktiva ytan ändras en aning, och reaktionen inte längre kan katalyseras.

 

Allosterisk aktivering tänker jag är att något binder in till enzymet som gör att mer substrat binder in men jag vet inte hur det skulle gå till. Någon som kan förklara?

Det kan ske på flera sätt, precis som med inhiberingen. 

Ett enzym som vanligtvis inte rör sig så mycket, och därför inte binder substrat lika lätt, kan mha en aktivator fås att röra sig mer och då binda substrat mer effektivt, med resultatet att aktiviteten ökar.