Acido/alkali - filer
Försöker hitta hur de två kan klara sig i de olika miljöerna de lever i (sur och basisk) och hittar en del jag inte förstår hur man menar med.
1) "Studies of proteins adapted to low pH have revealed a few general mechanisms by which proteins can achieve acid stability. In most acid stable proteins (such as pepsin and the soxF protein from Sulfolobus acidocaldarius), there is an overabundance of acidic residues which minimizes low pH destabilization induced by a buildup of positive charge."
Hur menar man här?
Om, tex, aminosyrorna i proteinet har -COOH grupper och detta proteinet släpps ner i en lösning med H3O+. Vad händer menar man som gör att det stabiliseras? Är det som en jämvikt där man inte kan deprotonera -COOH och skjuta H3O+ mot att bli vatten igen för att H3O+ är en STARK syra och därför kommer -COOH vara kvar som just det, -COOH <=> proteinet ändras inte <=> proteinet är stabilt?
2) "Other mechanisms include minimization of solvent accessibility of acidic residues or binding of metal cofactors."
Proteinet här har en metalljon och släpps ner i en lösning med många H3O+. Okej, vad gör detta? Låt säga metallen är Fe3+, vad skulle den göra till H3O+ ?
Och hur skulle det påverka proteinet att inte H3O+ - lösningen kan komma åt de sura aminosyrorna?
3) "In a specialized case of acid stability, the NAPase protein from Nocardiopsis alba was shown to have relocated acid-sensitive salt bridges away from regions that play an important role in the unfolding process. In this case of kinetic acid stability, protein longevity is accomplished across a wide range of pH, both acidic and basic."
Här tror jag att jag är med. Ett enzym gör något med proteinet, tex "kramar om det", så att saltbryggor i proteinet som inte tål syra hindras från att interagera med syran <=> de denatureras inte.
Rätt?
1) nja, de proteiner som är optimerade för sura miljöer har en högre andel av sura aminosyror, så proteinets samlar inte på sig fler positiva laddningar vid låg pH, polära aminosyrarester med t.ex. NH2 som funktionella grupper (arginin och lysin) tar vid lågt pH upp protoner och får därmed en positiv laddning per upptagen proton. Sura aminosyrarester kan inte ta upp ytterligare protoner, och syraformen av -COOH gruppen är oladdad vid pH under deras pKa. Således kan de sura grupperna inte ta upp ytterligare positiva laddningar vid lågt pH.
Vad händer med t.ex. pepsin när pH normaliseras eller till och med alkaliniseras? Ser du någon liknande effekt från pH där?
2) Mindre antal sura aminosyrarester återfinns på ytan, och därmed kan mindre upptag av protoner från H3O+ ske.
Vad händer annars vid upptag av protoner?
3) Nej. NAPase är namnet på enzymet, som är ett protein. Saltbryggor förekommer i proteinstrukturer för att ge ytterligare interaktioner, som kan hjälpa till att se till så rätt struktur fås, och att bibehålla den strukturen så proteinet inte "unfoldar". Under det evolutionära trycket av pH har proteinstrukturen anpassats så att dessa typer av saltbryggor inte behövs på ytan.
Mellan vilka sidokedjor kan saltbryggor bildas?
Hur påverkas dessa sidokedjors laddning av upptag av protoner, och hur påverkar det saltbryggornas vara eller inte vara?
