a-helix och b-sheet
Jag har lärt mig från en föreläsning ATT men inte VARFÖR:
alfa helixar hittas i transmembranproteiner
beta sheet ofta inne i proteiner, tex globulära
Det första har jag hittat verkar vara för att alfahelixen kan genom bindningar i själva proteiner "mätta" alla möjliga polärabindningar och vätebindningar så inget blir tillgängligt för att interagera med det hydrofoba membranet.
Men b-sheet?
1) varför hittas den inne i proteiner?
2) varför hittas inte den i membraner?
Båda sekundärstrukturelementen (alfa-helix respektive beta-flak) förekommer både i "lösliga"/glubulära och membraninbäddade proteiner. Så att en typ är begränsad till membran respektive globulära proteiner är en förenkling. Haemoglobin (alfa) och por-skapande membranproteiner (beta) är ett exempel som inte följer detta
I membranen är det som du skrev av vikt att fram för allt de polära sidokedjorna är vända bort från fosfolipiderna som utgör membranet. Detta kan ske genom att alfa-helixarnas sidokedjor är opolära i de delar av helixen som finns inbäddad i membranet, vissa interaktioner mellan helixarna kan mycket väl vara polära, men de balanseras då av motsvarande från andra helixar så de polära interaktionerna är inuti membranproteinet. På så vis kan t.ex. jonkanaler få en polär por i centrum mellan helixarna, och helixarna i sin tur på "utsidan" täckas av opolära sidokedjor som interagerar med fosfolipiderna. Membranproteiner med beta-flak kan t.ex. bilda strukturer liknande en tunnas väggar, med polära sidokedjor mot centrum av tunnan och icke-polära exponerade mot fosfolipiderna.
Gällande dina frågor så
1) viken typ av interaktioner fås med ett beta-flak (då deras sidokedjor återfinns mer eller mindre vinkelrätt från flakets plan)?
2) de återfinns i s.k. beta-barells, som i sin tur endast utgör en del av de totala membranproteinerna.
Sedan återfinns dessa två element ofta tillsammans, då de bidrar med helt olika strukturella egenskaper, som tillsammans ger den tertiärstruktur som ger proteinet sin funktion.
